酶的作用机理是什么?

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酶是生物体内具有特定分子结构和催化活性中心的蛋白质,可以加速生化反应的速度而不影响生成物的结构。

所有的酶都可以降低化学反应的活化能,从而加快反应速度。但是并不是所有降低了活化能的酶都有生物催化功能。 一种酶只能催化一类或几种化学物质合成或者分解的反应;但一种反应往往可以由多种酶催化。 目前发现的酶大多数都属于催化酶。他们通过降低化学反应的活化能来加速反应的进行。

还有一批不借助外能量(不需要添加任何物质)而直接改变反应途径的酶,叫做转移酶(transferases),他们可以将底物加入反应中,并且将其中间产物不断传递下去,从而使反应顺利进行。

有些酶可以通过调节分子间的接触而使底物和酶形成复合体,这种通过调节分子构象控制酶活性的机制就叫做诱导结合(induction binding)。

此外还有一些酶能够调节化学反应速率而不改变化学反应的终产物,被称为调节酶(regulators)。他们的作用机理还不很清楚。 有人提出受体起动假说。认为在细胞膜表面存在有各种受本,它们可以直接与激素、神经递质等物质相联系。这些受体可以通过离子通道使细胞内的cAMP浓度升高。

而cAMP是一种重要的第二信使。它可以通过激活蛋白激酶系统引起细胞内一系列氨基酸的聚酰胺化反应,最后产生酶的活性中心。

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酶的作用机理有“锁与钥匙”(Lock and Key)假说和“诱导—契合”(Induced-Fit)假说。这两种假说都可以解释酶的专一性。

“锁与钥匙”假说由 Emil Fischer在1894年提出,认为,酶是一把钥匙,底物是一把锁。只有钥匙的形状和锁契合了才能“打开锁”,即酶与底物正确、紧密的结合后才能将底物转化为产物。该假说还指出酶和底物的构型在反应前后保持不变。

“诱导—契合”假说由Koshland在60年代提出。这个假设从实验事实上承认了酶,和底物在接近过程中两者互补面是在不断相互诱导和相互适应的,在催化反应开始以前达到严密的契合。

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